A pepszin egy enzim - pontosabban proteolitikus enzim, azaz segíti a fehérjék emésztését. A gyomor sejtjei pepsint szekretálnak, hogy segítsék az emésztésben az élelmiszerekben felhasznált fehérjét. A bél speciális sejtjei ezután abszorbeálják a fehérje emésztési termékeit a véráramba, és a sejtjeik innen továbbhozzák őket.
Pepszin kémia
Az enzimek, mint a pepszin, biológiai katalizátorok. Ez azt jelenti, hogy olyan vegyi anyagok, amelyek elősegítik a testben a reakciókat, mint ha egyébként működnének, de magukat nem fogyasztják fel a reakcióban. Pontosabban, a pepszin segít a fehérjék emésztésében. A gyomor belső részében lévő speciális sejtek választják el, úgynevezett fősejteknek - magyarázza Dr. Lauralee Sherwood az "emberi fiziológia" című könyvében. Maga a pepszin egy fehérje, de ellentétben azokkal a fehérjékkel, amelyeket eszik és emészthető, a pepszinnek biológiai aktivitása van a gyomorban.
Fehérje szerkezete
Technikai szempontból nincs szüksége pepszinre az emésztett fehérje emésztéséhez. A fehérjék kisméretű, aminosavaknak nevezett építőelemekből állnak, magyarázza a Drs. Reginald Garrett és Charles Grisham a "Biokémia" című könyvükben. Az aminosavak közötti kötések - úgynevezett peptidkötések - megszakadnak, amikor víznek és savnak vannak kitéve. Mivel a gyomornedvek többnyire vízből készülnek, és a gyomor savot választ ki, így van minden olyan összetevő, amelyre szükség van a fehérje emésztéséhez. Pepszin hiányában azonban ez a reakció nagyon lassú lenne.
Pepszin képződés
A szervezet egyik kihívása a pepszin előállításában az, hogy megakadályozzuk, hogy a sejtek megemésztsék az ott előállított sejteket. A sejtek többnyire fehérjéből állnak, ami azt jelenti, hogy ha egy sejt pepszint termel, akkor fennáll annak veszélye, hogy a pepszin megemészti. Mint ilyen, a fõ sejtek pepsint termelnek inaktív prekurzor formában, az úgynevezett pepsinogént - magyarázza Drs. Garrett és Grisham. A pepszinogén akkor aktiválódik, amikor eléri a gyomrot, tehát nem károsítja a termelő sejteket.
Környezet
Az összes biológiai enzim, beleértve a pepszint is, a hőmérséklet és a savasság szűk tartományában működik a legjobban. Az enzimek, amelyeket az előnyben részesített hőmérsékleten vagy savasságen kívüli - más néven pH-tartománynak kitett - környezetnek vannak kitéve, nem működnek. A legtöbb testbenzim a testhőmérsékleten és semleges pH-n működik a legjobban, de mivel a pepszin a gyomorban működik, a sejtek úgy tervezték, hogy nagyon alacsony vagy savas pH mellett működjön a legjobban, magyarázza a Drs. Mary Campbell és Shawn Farrell a "Biokémia" című könyvükben.
A kötvények típusai
Valójában a pepszin nem képes megbontani a fehérje molekula összes kötését. Sokféle aminosav létezik, amelyek fehérje előállításához kapcsolódnak egymáshoz, és a pepszin a nagyon nagy aminosavak közötti kötelékek megbontására szakosodott. Más proteolitikus enzimek, köztük a kimotripszin és a tripszin, működnek a kötésekben az egyéb típusú aminosavak között. A pepszin és más proteolitikus enzimek együttesen bontják az elfogyasztott fehérjéket alkotó aminosavaikba.
